Mục lục bài họcĐang ở d01-b2
Chương 1 · Unit 1 — Chemistry of Life · Bài 2/2 của chương · bài 2/16 của AP Biology

Protein Structure and Enzymes

Cấu trúc protein và enzim
← Mục lục bài học
Lý thuyết · English

Four levels of structure

  • Primary — the amino acid sequence, held by peptide bonds. It determines everything above it.
  • Secondary — $\alpha$-helices and $\beta$-sheets, held by hydrogen bonds along the backbone.
  • Tertiary — the overall 3-D fold, driven mainly by interactions between R-groups.
  • Quaternary — several polypeptides together, as in haemoglobin.

Enzymes lower activation energy

An enzyme binds substrate at its active site and stabilises the transition state, lowering $E_a$. It does not change $\Delta G$ or make an unfavourable reaction favourable.

Denaturation destroys the tertiary fold — by heat, extreme pH, or salt — and the active site no longer fits the substrate. The primary sequence survives, but function is usually lost for good.

Giải thích tiếng Việt

Bốn bậc cấu trúc protein, và ý quan trọng nhất: bậc một quyết định mọi bậc trên. Đổi một axit amin trong chuỗi có thể làm hỏng toàn bộ hình dạng — đó chính là cơ chế của bệnh hồng cầu hình liềm.

  • Bậc một: trình tự axit amin, nối bằng liên kết peptit.
  • Bậc hai: xoắn $\alpha$ và phiến $\beta$, giữ bằng liên kết hiđro dọc khung.
  • Bậc ba: hình dạng ba chiều tổng thể, do tương tác giữa các nhóm R.
  • Bậc bốn: nhiều chuỗi ghép lại, như hemoglobin.

Enzim hạ năng lượng hoạt hoá bằng cách gắn cơ chất vào trung tâm hoạt động. Nó không đổi $\Delta G$ và không làm một phản ứng bất lợi trở thành có lợi.

Biến tính phá cấu trúc bậc ba — do nhiệt, pH cực đoan hay muối. Trung tâm hoạt động mất hình dạng nên không khớp cơ chất nữa. Trình tự bậc một vẫn còn, nhưng chức năng thường mất hẳn.

theo NHIỆT ĐỘ tối ưu biến tính dốc lên từ từ, đổ xuống ĐỘT NGỘT theo pH pepsin trypsin mỗi enzim một pH tối ưu riêng pepsin ở dạ dày, trypsin ở ruột non Biến tính là mất CẤU TRÚC BẬC BA — thường không hồi lại được.
Hai đồ thị enzim mà đề AP hỏi liên tục. Bên trái: tốc độ tăng dần theo nhiệt độ (phân tử va chạm nhiều hơn) rồi đổ xuống đột ngột sau điểm tối ưu — vì enzim biến tính, chứ không phải chậm dần. Hình dạng bất đối xứng đó chính là dấu hiệu của biến tính. Bên phải: mỗi enzim có một pH tối ưu riêng, khớp với nơi nó làm việc — pepsin ở dạ dày axit, trypsin ở ruột non kiềm.
Ví dụ — đọc đồ thị enzim

Vì sao đồ thị tốc độ enzim theo nhiệt độ đi lên từ từ rồi đổ xuống rất dốc, thay vì đối xứng?

Giải.

Nhánh đi lên phản ánh động học thông thường: nhiệt độ cao thì phân tử chuyển động nhanh hơn, va chạm giữa enzim và cơ chất nhiều hơn ⇒ tốc độ tăng dần đều.

Nhánh đi xuống có cơ chế hoàn toàn khác: enzim bắt đầu biến tính. Các liên kết yếu giữ cấu trúc bậc ba bị nhiệt phá, protein bung ra, trung tâm hoạt động mất hình dạng.

Biến tính xảy ra rất nhanh khi qua ngưỡng, và không hồi lại được. Vì thế đồ thị đổ dốc chứ không giảm từ từ.

Đây cũng là lý do sốt cao trên $42°$C nguy hiểm chết người: enzim trong cơ thể bắt đầu biến tính.

Bẫy hay mất điểm — Enzim không làm phản ứng bất lợi ($\Delta G>0$) xảy ra được. Nó chỉ hạ rào $E_a$ nên phản ứng vốn đã có lợi chạy nhanh hơn. Nhầm chỗ này là mất trọn câu.
Phải nhớ — Bậc một quyết định mọi bậc trên. Enzim hạ $E_a$, không đổi $\Delta G$. Biến tính là mất bậc ba, thường vĩnh viễn.

Đọc xong rồi — làm thử ngay

Bài tập của chương Unit 1 — Chemistry of Life gồm 14 câu trắc nghiệm và 4 đề tự luận, ra khó hơn đề thật 30–50%. Đáp án hiện ngay khi chọn, miễn phí.

Làm bài tập chương →